ENZIMI. - Il nome e, che vuol dire «nel lievito», dal gre. εὐχῆ, fu proposto da Kühn nel 1878. Insieme alle vitamine ed agli ormoni, gli e costituiscono i cosidetti «biocatalizzatori», sostanze
che promuovono molti processi fisio-biologici di grande importanza per la vita.
La prima azione enzimatica fu scoperta da Spallanzani nel 1720, allorché si accorse, studiando i fenomeni della digestione, che il succo gastrico aveva la proprietà di digerire la carne. Nel 1830 Dubrunfaut trovava che l'estratto di orzo germogliato trasformava l'armide in maltosio. Nel 1836 Schwann dava il nome di pepsinia al principio attivo contenuto nel succo gastrico capace di digerire la carne ed un anno dopo Woehler e Liebig chiamavano emulsione il principio attivo contenuto nei preparati di mandorle amare agente dell'idrolisi della amiglianza. Pasteur aveva scoperto e dimostrato che le fermentazioni sono opera di microrganismi e che la fermentazione alcoolica era dovuta ai lieviti. Ma nel 1867 Buchner riusciva ad ottenere la fermentazione alcoolica mediante una sostanza estratta dal lievito, sostanza che fu chiamata zinasi, e che fu poi riconosciuta essere costiuta da diversi e. Fino al momento in cui Buchner trovò la zinasi, gli e. si dividevano in e. (o fermenti) figurati (costituiti da cellule viventi) e non figurati (che agivano, come la pepsin, senza bisogno della presenza di una cellula vitale). Ma dopo la scoperta di Buchner si giunse ad una nuova classificazione, in e. intracellulari, che sono contenuti nelle cellule da dove si possono estrarre, ed e. extracellulari, che fu ricorrono spontaneamente dalle cellule.
Ducaux ha proposto di formare il nome dell'enzima aggiungendo la designazione -esi al nome del composto sul quale l'e. agisce; ad es., analisi, lipasi, proteasi, ecc. a seconda che il composto che subisce l'azione enzimatica sia amido, grasso, proteina, ecc. I nomi di pepsinia, emulsina, ecc., restano tali perché entrati nell'uso corrente prima della proposta del Ducaux. In linea generale sono extracellulari le idrolasi, e intracellulari le desmolasi. Le idrolasi sono e. che presiedono a fenomeni di idrolisi simili a quelli prodotti dagli acidi e dalle basi; per addizione di un o più molecole di acqua scindono le molecole su cui agiscono in altre più semplici. Le desmolasi invece provocano la demolizione di molecole complesse in altre più semplici con reazioni differenti da quelle idrolistiche.
Gli e. si dividono ancora in diversi sottogruppi: carboidrasi (azione sugli zuccheri o carboidrati), proteasi (azione sulle proteine), lipasi (azione sui grassi), glucosidasi (azione sui glucosidi), deidrogenasi e ossidasi (azione di deidrogenazione e ossidazione), ed altri.
L'attività degli e. è regolata da diversi fattori: natura del substrato su cui l'e. agisce, concentrazione dell'e. stesso, temperatura, pH. La temperatura ha grande importanza: entro determinati limiti un aumento della temperatura favorisce l'azione enzimatica. Quasi tutti gli e. a 80° sono distrutti irreversibilmente, cioè senza possibilità di ricostruirsi; alcuni pochi e. non sono distrutti a 80°: ne sono esempi la ribonucleasi cristallina e la tripina cristallizzata in acido cloridrico N10. Il pH, cioè la concentrazione in ioni idrogeno è più semplicemente il grado di acidità o di basicità dell'ambiente nel quale l'e. agisce, ha anche una grande importanza. Se infatti si supera o si resta al di sotto anche di poco del pH ottimo, l'e. perde la sua attività, dapprima lentamente poi più rapidamente, finché si inattiva completamente, di solito reversibilmente in un primo tempo, per poi divenire definitivamente ed irreversibilmente inattivo.
Generalmente l'e. è costituito da due parti: il coenzima e l'apozinaza. Il coenzima è lo stimolante dell'apozinaza, ha cioè funzione di attivatore dell'apozinaza, il quale ultimo senza il primo non sarebbe capace di svolgersi alcuna attività. L'apozinaza è generalmente una proteina di natura colloidale e, quindi, ad alto peso molecolare. Il coenzima invece è costituito da una o più sostanze diverse semplici e complesse. Gli e. anche in piccole quantità sono in grado di catalizzare trasformazioni di grandi quantità di substrato (v. CATALISI).
Gli e. si trovano in tutte le cellule viventi. I più importanti sono così distribuiti: 1) la pepsinia che, presente solo nel succo gastrico, idrolizza le proteine in peptoni e solo in qualche caso fino ad ammioniacidi. 2) La tripina, presente solo nel succo gastrico, dopo che questo è entrato nell'intestino, dopo cioè che l'enterochinasi della mucosa intestinale ha attivato il tripinogeno trasformandolo in tripina; a differenza della pepsinia, la tripina non può attaccare le proteine allo stato nativo ma solo dopo che sono già state scissate in peptoni e proteine l'idrolisi fino ad ammioniacidi. 3) La lipasi, abbondante nel pancreas ma presente anche nello stoc maco, nei tessuti grassi e nell'intestino tenue; altre estrusioni sono le fosfatasi del siero, dei reni, dell'epitelio intestinale, del latte, del lievito, ecc. La colinesterasi, probabilmente costituita da una miscela di due e., uno specifico ed uno non specifico, che si trovano talvolta separati e talvolta uniti, nel pancreas, nel fegato, nel siero e nei tessuti nervosi. L'azione di questo e. è quella d'idro-lizzare l'accettazione: è questo un processo direttamente connesso alla trasmissione degli impulsi nervosi. 4) Le carboidrasi, che regolano i processi fermentativi degli zuccheri: vi appartiene il lisozima, che, presente nella mucosa nasale, ha la proprietà di distruggere alcuni batteri. 5) L'analisi, che idrolizza l'amido ed abbonda nel pancreas e nelle ghiandole salivari ma è pure presente nel sangue, nei muscoli ed in altri tessuti. L'amilasi e le carboidrasi hanno anche grande importanza indu- striale specialmente nella produzione dell'acool dall'armido.
Alcuni e. hanno funzione vitaminica e viceversa all'umidità e vitaminica hanno azione enzimatica. Ciò, p. es., accade per l'anzima giallo, per la ribonucleasi, per l'ossidasi dell'acido ascorbico e per la coniugasi della vitamina B.
Gli e. possono considerarsi come i regolatori di tutte le funzioni biologiche degli organismi animali e vegetali. È veramente interessante e meraviglioso osservare come queste sostanze regolano e conducono al risultato finale le reazioni biochimiche senza figurare fra i prodotti della reazione stessa, e come dal concatenamento armonico di numerose e successive azioni enzimatiche risultano complicati processi biologici di alta importanza per la vita e per l'industria: la glicolisi o fermentazione lattica ad opera delle cellule del muscolo è un bell'esempio di successione di fenomeni enzimatici e della loro orientazione concreta e in fatti della contrazione muscolare.
Bian.: F. F. Nord e R. Weidenhagen, Handbuch der Enzymologie, Lipsia 1940; P. Rondoni, Biochimica. 3a ed., Torino 1943; V. Bolcato, La chimica della fermentazioni, Bologna 1946; J. B. Sumner e G. F. Somera, Enzymes, Nueva York 1947. Filippo Denice di Accadia